尊龙凯时人生就是搏擁有兩個國家重點實驗室 ，一個國家大型科學儀器中心 ，一個國家台站網等4個國家級平台 ，各類省部級重點平台基地20餘個 。 現有職工600餘人 ，其中院士3人 、傑青13人 ，各類國家 、科學院 、省部級人才佔比60%以上 。2017年至今 ，在精密測量領域承擔了數十項重大重點項目 ，其中 ，國家戰略先導專項（2.5億元）1項 、重點研發計劃12項 、各類重大儀器研製專項10餘項 。精密探測技術和儀器已成為尊龙凯时人生就是搏滿足國家需求和社會經濟發展的優勢領域方向 。 ...
中國科學院精密測量科學與技術創新研究院（以下簡稱尊龙凯时人生就是搏）是由中國科學院武漢物理與數學研究所（始建於1958年） 、中國科學院測量與地球物理研究所（始建於1957年）融合組建而成 ，是湖北省首個中國科學院創新研究院 。 回望來時路 ，崢嶸六十載 。在方俊 、王天眷 、張承修 、李鈞 、李國平 、丁夏畦 、許厚澤 、葉朝輝等老一輩科學家的帶領下 ，尊龙凯时人生就是搏歷經幾代科技工作者的辛勤努力和開拓創新 ，解決了一系列事關國家全局的重大科...
尊龙凯时人生就是搏立足精密測量科學與技術創新 ，面向國家的重大戰略需求 ，發揮多學科交叉優勢 ，開展原子頻標與精密測量物理 、大地測量和地球物理 、綜合定位導航授時 、腦科學與重大疾病以及多學科交叉的數學計算等研究 ，促進以原子頻標 、原子干涉 、核磁共振 、重力測量 、地震探測等精密測量技術為核心的學科發展 ，形成精密原子 、精密分子 、精密地球三...
近日 ，中國科學院尊龙凯时人生就是搏與大連化物所合作 ，提出一種利用原位化學交聯-質譜技術（in vivo XL-MS）結合結構計算與模擬研究細胞中蛋白質動態結構的策略 。該策略從蛋白質結構的先驗信息（包括核磁結構 、晶體結構和AlphaFold2預測的結構等）出發 ，將in vivo XL-MS獲得的距離約束與多種結構計算方法結合 ，用於多種細胞內蛋白質結構重構 ，重點研究了多結構域蛋白質和天然無序蛋白的動態結構 ，有助於加深對細胞微環境中蛋白質發揮功能的分子機制的理解 。該研究成果發表於《德國應用化學》（Angew. Chem. Int. Ed.）
細胞結構生物學新方法的流程示意圖
研究團隊首先提出了一種針對多結構域蛋白質的結構重構策略 。多結構域蛋白的不同結構域之間具有豐富的動態變化 ，而這些動態變化難以被常規的結構生物學方法和結構預測算法捕獲 。研究團隊提出將單個結構域作為整體 ，利用結構域間的XL-MS數據對應的距離信息優化整體的三維結構 。利用這種整體重構策略 ，成功表征了鈣調蛋白 、hnRNP A1和hnRNP D0三種蛋白質在細胞內的動態結構 。天然無序蛋白具有重要的生物學功能 ，但是其高度的動態性使得傳統的結構生物學方法難以解析其結構 ，AlphaFold2也不能準確預測 。針對這一問題 ，研究團隊提出了兩種互補的結構表征策略 ：一是將XL-MS信息直接轉換為距離約束用於天然無序蛋白結構的計算；二是首先使用全原子分子動力學模擬進行無偏採樣 ，用基於XL-MS數據對採樣結構進行評估和篩選 。利用這兩種互補的研究策略 ，團隊成功解碼了兩種高速泳動的組蛋白HMG-I/Y和HMG-17在細胞內的系綜構象 。這兩種互補的結構表征策略一方面實現了對天然無序蛋白分子構象的全面採樣 ，另一方面通過結構聚類與重評估方法保證了結果的準確性與可靠性 ，避免了可能出現的過擬合狀態 ，從而全面且客觀地重構天然無序蛋白在細胞內的系綜構象 。這項研究為深入了解蛋白質在細胞中的功能提供了關鍵的工具和研究思路 。
該論文的第一作者是大連化物所博士生張蓓蓉和尊龙凯时人生就是搏副研究員龔洲 ，通訊作者是大連化物所研究員張麗華 、趙群和尊龙凯时人生就是搏龔洲 。
該工作得到了國家自然科學基金重大項目 、國家重點研發計劃 、中科院青促會等項目的資助 。
文章連結 ：http://doi.org/10.1002/anie.202301345
頭條新聞
尊龙凯时人生就是搏在細胞結構生物學新方法研究方面取得新進展
近日 ，中國科學院尊龙凯时人生就是搏與大連化物所合作 ，提出一種利用原位化學交聯-質譜技術（in vivo XL-MS）結合結構計算與模擬研究細胞中蛋白質動態結構的策略 。該策略從蛋白質結構的先驗信息（包括核磁結構 、晶體結構和AlphaFold2預測的結構等）出發 ，將in vivo XL-MS獲得的距離約束與多種結構計算方法結合 ，用於多種細胞內蛋白質結構重構 ，重點研究了多結構域蛋白質和天然無序蛋白的動態結構 ，有助於加深對細胞微環境中蛋白質發揮功能的分子機制的理解 。該研究成果發表於《德國應用化學》（Angew. Chem. Int. Ed.）
細胞結構生物學新方法的流程示意圖
研究團隊首先提出了一種針對多結構域蛋白質的結構重構策略 。多結構域蛋白的不同結構域之間具有豐富的動態變化 ，而這些動態變化難以被常規的結構生物學方法和結構預測算法捕獲 。研究團隊提出將單個結構域作為整體 ，利用結構域間的XL-MS數據對應的距離信息優化整體的三維結構 。利用這種整體重構策略 ，成功表征了鈣調蛋白 、hnRNP A1和hnRNP D0三種蛋白質在細胞內的動態結構 。天然無序蛋白具有重要的生物學功能 ，但是其高度的動態性使得傳統的結構生物學方法難以解析其結構 ，AlphaFold2也不能準確預測 。針對這一問題 ，研究團隊提出了兩種互補的結構表征策略 ：一是將XL-MS信息直接轉換為距離約束用於天然無序蛋白結構的計算；二是首先使用全原子分子動力學模擬進行無偏採樣 ，用基於XL-MS數據對採樣結構進行評估和篩選 。利用這兩種互補的研究策略 ，團隊成功解碼了兩種高速泳動的組蛋白HMG-I/Y和HMG-17在細胞內的系綜構象 。這兩種互補的結構表征策略一方面實現了對天然無序蛋白分子構象的全面採樣 ，另一方面通過結構聚類與重評估方法保證了結果的準確性與可靠性 ，避免了可能出現的過擬合狀態 ，從而全面且客觀地重構天然無序蛋白在細胞內的系綜構象 。這項研究為深入了解蛋白質在細胞中的功能提供了關鍵的工具和研究思路 。
該論文的第一作者是大連化物所博士生張蓓蓉和尊龙凯时人生就是搏副研究員龔洲 ，通訊作者是大連化物所研究員張麗華 、趙群和尊龙凯时人生就是搏龔洲 。
該工作得到了國家自然科學基金重大項目 、國家重點研發計劃 、中科院青促會等項目的資助 。
文章連結 ：http://doi.org/10.1002/anie.202301345